W jaki sposób określić aktywność enzymu?
Krzywa Michaelisa – Mentena inaczej nazywana Stałą Michaelisa (Km) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej równa się połowie szybkości maksymalnej tejże reakcji. Krzywa Michaelisa wyrażana jest w molach na dm3. Stała określa powinowactwo enzymu do substratu. Przy mniejszej wartości stałej powinowactwo jest większe. Jeżeli natomiast duża jest wartość stałej, tym powinowactwo enzymu do substratu jest małe.
Równanie krzywej Michaelisa – Mentena opisuje i przedstawia zależność szybkości reakcji do stężenia substratu. Wykres obrazuje, że niewielkie stężenie substratu w stosunku do stężenia enzymu daje zależność liniową – stężenia substratu względem szybkości reakcji. Natomiast kiedy stężenie jest duże, szybkość reakcji jest bliska maksymalnej wartości, a stężenie reakcji nie ma wpływu na jej szybkość. Pierwsza zależność odpowiada reakcji pierwszego rzędu, druga odpowiada kinetyce zerowego rzędu.
Na stałą Michaelisa wpływają: temperatura, pH, rodzaj substratu i siła jonowa, ale nie stężenie enzymu.
