Inhibicja niekompetycyjna enzymu

Inhibicja niekompetycyjna enzymu

Inhibicja niekompetycyjna, inaczej nazywana hamowaniem niekompetencyjnym, to jeden z typów inhibicji odwracalnej enzymów. Polega na wiązaniu, poza miejscem aktywnym i poza miejscem allosterycznym, gdzie dochodzi do zmiany kształtu enzymu. Zwiększenie stężenia substratu nie powoduje przezwyciężenia efektu inhibicji. W związku z tym, że powinowactwo enzymu substratu w inhibicji niekompetycyjnej nie zmienia się, wartość stałej Michaelisa również się nie zmienia.

Inhibitory niekompetycyjne nieodwracalne nie są podobne do substratu, a zwiększone stężenie substratu nie zmniejsza hamowania.

Jeżeli inhibitor to duża cząsteczka, wówczas wiąże się z cząsteczką białka, która zawiera aktywne miejsce. Nie zmienia to struktury części enzymatycznej białka. Zasłania jedynie wejście do aktywnego miejsca, przez co enzym staje się nieaktywny. Kiedy po przyłączeniu inhibitor zasłoni centrum częściowo lub wcale, wolniej będzie zachodzić reakcja.