Jak zbudowane są enzymy? Jak działają?
Enzym to biokatalizator białkowy wytwarzany przez każdy żywy organizm, który reguluje szybkość przebiegu reakcji biochemicznych. Enzymy to związki, które należą do białek prostych i białek złożonych, które umożliwiają procesy kataboliczne różnych związków chemicznych w żywych komórkach. Substancje przyspieszające reakcje kataboliczne enzymów noszą nazwę aktywatorów, a hamujące – inhibitorów. Inhibicja to zatem zmniejszenie lub wstrzymanie procesu szybkości reakcji biochemicznej.
Budowa ogólna enzymów białkowych
Enzymy złożone składają się z:
- apoenzymu – części białkowej
- reszty niebiałkowej zw. grupą prostetyczną, jeżeli jest trwale związana z apoenzymem, czyli białkiem enzymu. Grupą prostetyczną są zwykle cząsteczki nieorganiczne i jony metali (centra żelazowo – siarkowe i jony cynku).
lub
- apoenzymu – części białkowej
- koenzymu, jeżeli połączenie jest luźne, czyli występuje samodzielnie i łączy się z apoenzymem w trakcie katalizowanej reakcji. Są to zwykle cząsteczki organiczne jak witaminy (np. B1, B2, B6, B12, biotyna, PP), koenzym A (CoA), ATP (adenozynotrifosforan), NAD (dinukleotyd nikotynamidoadeninowy), NADP (fosforan dinukleotyd nikotynamidoadeninowy), FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy), jony metali (np. żelaza, wapnia, magnezu), lub reszta kwasu fosforowego.
Za połączenie enzymu z odpowiednim substratem nie odpowiada całe białko, a tylko pewne ugrupowanie aminokwasowe. Jest to miejsce zbudowane z reszt aminokwasowych znajdujące się na powierzchni enzymu, które nosi nazwę centrum aktywnego, lub centrum katalitycznego. Każdy enzym posiada przynajmniej jedno takie centrum.
Podział enzymów komórkowych
Enzymy, ze względu na rodzaj katalizowanej reakcji dzieli się na:
- oksydoreduktazy – katalizują reakcje oksydacyjno – redukcyjne.
- hydrolazy – katalizują rozbicie wiązań przy udziale wody.
- liazy – umożliwiają rozbicie wiązań bez udziału wody, z odszczepieniem związków drobnocząsteczkowych.
- izomerazy – katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe.
- ligazy – katalizują syntezę i powstawanie nowych wiązań oraz dołączanie nowych grup do substratu.
Aktywność enzymu – warunki optymalne
Czynniki, które wpływają na aktywność enzymów:
- temperatura – enzymy zachowują stabilność w optymalnych temperaturach, podczas których najszybciej przebiegają reakcje katalizujące. Najlepiej działają w temperaturze 35-45°C. Przy spadku temperatury działanie enzymu spowalnia, np. przy spadku o 10°C, proces spowalania nawet o 3 razy wolniej. Temperatura nie może być także gwałtownie wyższa. Nadmierny wzrost temperatury powoduje denaturację części białkowej, co przyczynia się do zaniku aktywności enzymu
- pH – w zależności od środowiska, maksymalna aktywność katalityczna przejawia się w wąskim zakresie pH. Większość enzymów działa efektywnie w obojętnym odczynie środowiska reakcji czyli pH~7
- aktywatory – niektóre substancje wpływają na przyspieszenie i ułatwienie działania enzymów. Przykładem takiej substancji jest jon chlorkowy, który aktywuje amylazę ślinową
- inhibitory – niektóre substancje zatruwają katalizator w sposób odwracalny lub nieodwracalny, co blokuje działanie enzymu. Taką substancją jest np. jon metali ciężkich
- stężenie substratu – wzrost stężenia substratu wpływa na szybsze powstawanie reakcji enzymu, ale nie przekraczające jej maksymalnej szybkości
Właściwości enzymów
- są katalizatorami, czyli obniżają energię katalizowanych reakcji, tzw. energię aktywacji – podczas działania nie ulegają zużyciu i oddziałują na szybkość reakcji, przyspieszając tą reakcje
- wykazują wysoką specyficzność:
- specyficzność substratową – gdzie dany enzym wpływa na reakcje jednego substratu
- specyficzność do typu reakcji – gdzie dany enzym katalizuje jedną reakcje danego substratu
- stereospecyficzność – gdzie dany enzym wytwarza z danego substratu jeden z możliwych enancjomerów produktu3 .są odwracalne – kiedy enzym przyspiesza pewną przemianę przyspiesza także przemianę odwrotną w taki sam sposób. W przypadku różnych czynników reakcje enzymatyczne biegną jednokierunkowo
W nazewnictwie enzymów stosuje się końcówkę -aza, np. amylaza, maltaza, lipaza, nukleaza, ureaza, polimeraza.
